Actividad de la Fosfatasa de Proteínas de la Proteína Insensible al Ácido Abscísico 1 (ABII) de Arabidopsis Thaliana

Las mutaciones en el locus ABI1 (insensible al ácido abscísico 1) de la planta Arabidopsis thaliana causan una reducción en la sensibilidad a la hormona vegetal ácido abscísico. La secuencia de ABI1 predice una proteína compuesta por un dominio N-terminal que contiene motivos para un sitio de unión de Ca(2+) tipo EF-hand, y un dominio C-terminal con similitudes a las fosfatasas de serina/treonina de proteínas 2C. Informamos aquí sobre dos conjuntos de evidencia experimental que indican que ABI1 tiene una actividad típica de fosfatasa de proteínas 2C. Primero, la expresión del dominio C-terminal de ABI1 complementó parcialmente el defecto de crecimiento sensible a la temperatura de un mutante de fosfatasa de proteínas 2C de Saccharomyces cerevisiae. Segundo, las proteínas recombinantes que contenían el dominio C-terminal de ABI1 mostraron actividad de fosfatasa in vitro hacia caseína etiquetada con 32P, y esta actividad mostró dependencia de Mg2+ o Mn2+ y resistencia al ácido okadaico típica de las fosfatasas de proteínas 2C. La caracterización de proteínas recombinantes que contenían varias porciones de ABI1 indicó que el motivo EF-hand putativo es poco probable que medie la regulación de Ca2+ de la actividad de fosfatasa de ABI1 en concentraciones fisiológicas de Ca2+, y puede representar un análogo de EF-hand en lugar de un homólogo de EF-hand. La mutación abil-l pareció causar una reducción significativa en la actividad de fosfatasa de ABI1. Estos resultados se discuten en relación con el fenotipo dominante de abil-l sobre el alelo silvestre en plantas, y al posible papel de ABI1 en la señalización del ácido abscísico.