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Die Messung der Plasmaspiegel von zwei sekretorischen Plättchenproteinen (Beta-Thromboglobulin und Plättchenfaktor 4) wurde als Methode zur Erkennung einer erhöhten Plättchenaktivierung in vivo vorgeschlagen. Eine entscheidende Frage bei der Messung ist die Unterscheidung zwischen in vivo und in vitro Sekretion der Proteine. Ein Ansatz zur Unterscheidung besteht darin, beide Proteine in jeder Probe zu messen. Diese Proteine sind in ähnlichen Mengen in den Plättchen vorhanden und werden in ähnlichen Mengen freigesetzt, aber die Plasmaspiegel von Beta-Thromboglobulin übersteigen die Plasmaspiegel von Plättchenfaktor 4. Dieser Unterschied im Plasmaspiegel ist vermutlich auf eine schnellere Entfernung von Plättchenfaktor 4 aus dem Plasmaspiegel zurückzuführen, und es gibt Hinweise darauf, dass die schnelle Entfernung des freigesetzten Plättchenfaktors 4 auf seine Bindung an Endothelzellen zurückzuführen ist. Es scheint, dass, wenn die Freisetzung von Beta-Thromboglobulin und Plättchenfaktor 4 in vivo erhöht ist, das Verhältnis von Plasmaspiegel Beta-Thromboglobulin zu Plasmaspiegel Plättchenfaktor 4 im Vergleich zu dem bei normalen Individuen steigt, während das Verhältnis sinkt, wenn die in vitro Freisetzung für erhöhte Werte verantwortlich ist. Somit ermöglicht die Messung beider Proteine in jeder Blutprobe die Unterscheidung zwischen in vivo Freisetzung und artefaktiver in vitro Freisetzung.
Kaplan et al. (Sun,) haben diese Frage untersucht.