Transformierender Wachstumsfaktor-beta in menschlichen Thrombozyten. Identifizierung eines wichtigen Speicherorts, Reinigung und Charakterisierung.

Saure Ethanolextrakte menschlicher Thrombozyten induzierten, dass nicht-neoplastische normale Rattennierfibroblasten ein anheftungsunabhängiges Wachstum durchführten. Weniger als 100 ng/ml des Rohextrakts bewirken 50 % der maximalen biologischen Antwort, wenn sie in Gegenwart von epidermalem Wachstumsfaktor (2,5 ng/ml) getestet werden. In Abwesenheit von epidermalem Wachstumsfaktor nahm die Potenz des Extrakts um das 1.000-Fache ab. Diese Ergebnisse zeigen, dass Thrombozyten einen Typ beta-transformierenden Wachstumsfaktor enthalten. Die spezifische Aktivität des Thrombozytenextrakts ist 100-fach höher als die anderer nicht-neoplastischer Gewebe. Der Wachstumsfaktor wurde durch sequentielle Gel-Filtration auf Bio-Gel P-60-Säulen bis zur Homogenität gereinigt, zunächst in Abwesenheit und dann in Gegenwart von Harnstoff. Bestimmt durch Natriumdodecylsulfat-Polyacrylamid-Gelelektrophorese ist dieser transformierende Wachstumsfaktor-beta ein Protein mit 25.000 Dalton. Es besteht aus zwei 12.500-Dalton-Untereinheiten, die durch Disulfidbrücken zusammengehalten werden. Diese Ergebnisse sowie die Aminosäurezusammensetzung und das Fehlen einer starken mitogenen Aktivität zeigen, dass dieses Protein sich von dem plättchenabgeleiteten Wachstumsfaktor unterscheidet. Wenn es vollständig gereinigt ist, ruft der transformierende Wachstumsfaktor-beta bei Konzentrationen von weniger als 5 x 10(-12) M 50 % seiner maximalen biologischen Antwort hervor.