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RNA 편집 메커니즘은 아포리포단백질 B (apoB) mRNA의 뉴클레오타이드 6666에서 C를 U로 변환합니다. 편집 효소의 촉매 아단위인 p27이 최근에 클로닝되었습니다. Xenopus 난자에서 발현될 때, p27은 in vitro에서 apoB mRNA를 편집하기 위해 다른 단백질을 필요로 했습니다 (Teng, B., Burant, C. F., 및 Davidson, N. O. (1993) Science 260, 1816-1819). 본 연구에서는 p27을 McArdle 7777 세포에서 발현시켰고, 이 세포는 낮은 효율로 apoB mRNA를 편집합니다. 편집 효소의 수준은 10배 증가했고, p27이 전이된 세포에서 내재적인 apoB mRNA의 편집이 2배 증가했습니다. 이 결과는 p27이 포유류 세포에서 편집에 관여하고 있음을 보여줍니다. p27은 또한 apoB를 합성하지 않으며 편집 활성이 없는 COS 세포에서 발현되었습니다. p27이 전이된 세포의 추출물은 다른 조직의 추출물이 추가될 때만 apoB mRNA를 편집하는 능력을 획득했습니다. 이 재구성된 효소는 원래 효소와 동일한 서열 특정성을 가졌습니다. p27 기능을 보완하는 활성이 털코끼리 간과 apoB를 합성하지 않는 신장 및 고환과 같은 조직에서 발견되었습니다. COS 발현 시스템은 다른 시티딘 탈아민화 효소와 유사한 추정되는 아연 손가락(His61, Cys93, 및 Cys96)을 포함한 p27의 구조와 기능을 분석하는 데 사용되었습니다. His61을 Arg로, Pro92를 Leu로, 또는 Cys96을 Ser로의 위치 지향 돌연변이는 p27 활성을 모두 없앴습니다. p27의 아연 손가락은 촉매 작용, 단백질-단백질 상호작용 또는 apoB mRNA에 결합하는 데 필요할 수 있습니다.
Driscoll 외(월)는 이 문제를 연구했습니다.