Evidência da Interação Direta Entre o Íon Metálico Divalente Fortemente Ligado e o ATP na Actina

A competição entre Ca2+ e Mg2+ pela ligação a um único sítio de alta afinidade na actina foi confirmada. A ocupação deste sítio apenas por Ca2+ ou Mg2+ afeta a conformação da actina e sua capacidade de formar núcleos e hidrolisar ATP. A G-actina liga-se ao CrATP beta gama-bidentado, um analógico inerte a substituições dos complexos metal-ATP, e mostra alta especificidade pelos isômeros lambda. A ligação do CrATP à actina-ADP é acompanhada pela dissociação do ADP e Ca2+ fortemente ligados. A actina-CrATP mostra alta tendência a formar núcleos, assim como a actina-MgATP. A polimerização da actina-CrATP é acompanhada pela clivagem do fosfato gamma, mas a liberação subsequente de Pi não pode ocorrer porque o produto da reação é o complexo estável CrADP-Pi. Todos esses resultados apoiam a visão de que o íon metálico divalente fortemente ligado à actina interage com os fosfatos beta e gama do ATP no sítio nucleotídico.