합성 라미닌 펩타이드의 삼중 가닥 코일-코일 구조 조립.

라미닌은 기저막에 특화된 대규모 다중 도메인 글리코단백질로, 알파, 베타 및 감마 체인이 알파-나선형 코일-코일 구조로 결합된 이종삼량체입니다. 베타 1 및 감마 1 서브유닛에서 유래된 두 개의 51-mer(B1 및 B2) 및 알파 2에서 유래된 55-mer(M)로 구성된 합성 펩타이드를 사용하여 라미닌 체인 조립의 분자 기전을 연구하였습니다. 다양한 혼합 실험에서 합성 펩타이드를 사용하여 이종삼량체(B1-B2-M)가 선호적으로 생성되었습니다. 원형 이인산 코히어런스(CD) 분광학으로 측정된 바와 같이 이종삼량체의 열 안정성은 B1-B2 이종이량체에 비해 급격히 증가하였으며(약 20도 C 증가) B1-B1 동량체(Tm = 60도 C)는 B1-B2 및 B2-B2 이량체에 비해 더 높은 열 안정성을 보였습니다. 그러나 B1 + B2 혼합물은 주로 B1-B2 이종이량체를 생성하였습니다. 이러한 결과는 이종이량체의 선호적인 형성이 각 체인 간의 동역학적 상호작용에 의해 조절됨을 시사합니다. B2 및 M 펩타이드는 많은 소르빈 잔여물이 포함돼 있는데, 이들은 류신으로 대체되었습니다. 이러한 대체는 알파-나선형 확인 및 지퍼 형성에 대한 높은 성향을 선호하는 것으로 예측되었습니다. 모든 소르빈 잔여물이 류신으로 대체된 B2L 및 ML은 알파-나선형 조성이 크게 증가했습니다. B2L은 B2와 유사한 이종이량체 및 이종삼량체를 형성할 수 있었지만, ML은 M 펩타이드만큼 효율적으로 이종삼량체 형성에 참여할 수 없었습니다. B1-B2L의 열 안정성은 B1-B2와 비슷했지만, B2L 및/또는 ML을 포함한 삼량체는 B1-B2-M에 비해 열 안정성이 낮았습니다. 이러한 결과는 알파 2 및 감마 1 체인의 소르빈 잔여물이 이종 삼중 가닥 코일-코일 구조의 안정화에 중요함을 시사합니다.