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A agregação do receptor de alta afinidade para IgE (Fc epsilon RI) na superfície de mastócitos resulta na rápida hidrólise de fosfolípidos inositóis de membrana pela fosfolipase C (PLC). Embora pelo menos sete isoenzimas de PLC tenham sido caracterizadas em diferentes células mamíferas, a isoenzima envolvida na transdução de sinal mediada por Fc epsilon RI e o mecanismo de sua ativação não foram demonstrados. Agora relatamos que a PLC-gama 1 é translocada para a membrana de mastócitos após a agregação de Fc epsilon RI. A ativação de células de leucemia basofílica de rato, uma linha celular de mastócitos de rato, com IgE oligomérica resultou em um aumento na atividade da PLC em preparações de membrana lavadas em um ensaio livre de células contendo fosfatidilinositol (PI) exógeno 3H. O aumento na atividade da PLC tem a mesma resposta à dose para IgE oligomérica que a hidrólise mediada por receptor de lipídios inositóis (hidrólise de PI) em células intactas. A análise por Western blot com um anticorpo anti-PLC-gama 1 revelou que há um aumento de três a quatro vezes na PLC-gama 1 nas membranas de células ativadas. O aumento na atividade da PLC é aumentado em mais 20% pela adição de ortovanadato ao meio de incubação, sugerindo que uma fosfatase de tirosina está envolvida na regulação negativa desse fenômeno. Essas descobertas demonstram a translocação da PLC-gama 1 para a membrana após a ativação de um receptor que não contém atividade intrínseca de tirosina quinase. A ativação da PLC-gama 1 por essa via pode explicar a hidrólise de PI mediada por Fc epsilon RI.
Atkinson et al. (Quarta-feira,) estudaram essa questão.