Dreidimensionale Struktur der Holo 3 Alpha,20 Beta-Hydroxysteroid-Dehydrogenase: ein Mitglied einer Familie von kurzkettigen Dehydrogenasen.

Die Röntgenstruktur einer kurzkettigen Dehydrogenase, der bakteriellen Holo 3 Alpha,20 Beta-Hydroxysteroid-Dehydrogenase (EC 1.1.1.53), wird bei einer Auflösung von 2,6 Å beschrieben. Dieses Enzym ist als Tetramer aktiv und kristallisiert mit vier identischen Untereinheiten in der asymmetrischen Einheit. Es weist die für den Dinukleotid-Bindungsbereich charakteristische Alpha/Beta-Faltung auf. Die Faltung des Restes der Untereinheit, die quartäre Struktur und die Natur der Cofaktor-Enzym-Interaktionen weichen jedoch erheblich ab von den Beobachtungen in den langkettigen Dehydrogenasen. Die Architektur des postulierten aktiven Zentrums stimmt mit der beobachteten Stereospezifität des Enzyms und der Tatsache überein, dass das Tetramer die aktive Form ist. Es gibt nur einen Cofaktor und eine Substrat-Bindungsstelle pro Untereinheit; die Spezifität sowohl für die 3 Alpha- als auch die 20 Beta-Enden des Steroids resultiert aus der Bindung des Steroids in zwei Orientierungen in der Nähe desselben Cofaktors an derselben katalytischen Stelle.