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L'étendue de la synthèse d'ATP à partir d'ADP et de Pi au centre actif du sous-fragment 1 de la myosine a été réinvestiguée. Les résultats ont été interprétés à l'aide d'un traitement qui ne dépend pas du nombre ou de la nature des intermédiaires dans le mécanisme de l'ATPase. Une valeur moyenne pour la constante de liaison de l'ATP de (3,25 +/- 0,96) X 10(11) M-1 à pH 8,0 à 23 degrés C et à une force ionique de 0,12 M a été obtenue. Des preuves supplémentaires sont fournies pour confirmer que la synthèse au site actif a été étudiée.
Goody et al. (Thu,) ont étudié cette question.