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クライオ電子顕微鏡(CryoEM)は、X線結晶構造解析やNMRに取って代わり、最近では構造決定のための人気で効果的なツールとして台頭しています。大規模な高分子集合体、膜タンパク質、または限界のある、構造的に非均一な、結晶化に抵抗するサンプルの特性評価に欠かせないものとなっています。さらに、これは高分子や生物学的集合体の高解像度構造をその場で明らかにする唯一のツールです。低温で操作可能な最新の電子顕微鏡は、生物サンプルの高解像度の詳細を保存するのに役立ちます。構造は、単粒子解析(SPA)または螺旋再構築、電子回折(ED)によって孤立して決定されるか、あるいはクライオ電子トモグラフィー(cryoET)を介して細胞環境内で決定されることができます。SPA、ED、cryoETの3つの手法(およびサブトモグラム平均化)は、最近大きな進展を遂げており、構造が決定できる高分子や集合体のサイズの限界を打破し、クライオEMでは未曾有の解像度で原子の詳細を可視化することができるようになっています。さらに、より大きなデータセットの収集と、同じサンプルから複数の構造的状態をソートおよび処理する能力は、タンパク質の構造とその機能との間に必要なリンクを提供しています。これらの発展は、科学者たちが重要な細胞プロセスの分子メカニズムを解読し、これまで構造決定が困難であった高分子の構造を解決するのに役立ち、バイオロジーとバイオメディスンの分野を前進させています。ここでは、SPA、ED、cryoETの3つのクライオ電子顕微鏡手法の最近の進展と重要な貢献をまとめます。
Assaiyaら(Wed)がこの問題を研究しました。