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Klonen von komplementärer DNA (cDNA), die spezifisch für Phospholamban der Membranen des sarkoplasmatischen Retikulums sind, wurden aus einer cDNA-Bibliothek des canine Herzens isoliert. Die von der cDNA-Sequenz abgeleitete Aminosäuresequenz zeigt, dass Phospholamban aus 52 Aminosäureresten besteht und eine aminoterminale Signalsequenz fehlt. Das Protein hat ein abgeleitetes Molekulargewicht von 6.080, das mit seinem scheinbaren monomerischen Molekulargewicht von 6.000 übereinstimmt, welches zuvor durch Natriumdodecylsulfat-Polyacrylamid-Gelelektrophorese geschätzt wurde. Phospholamban enthält zwei unterschiedliche Domänen, eine hydrophile Region am aminoterminalen Ende (Domäne I) und eine hydrophobe Region am carboxyterminalen Ende (Domäne II). Wir schlagen vor, dass Domäne I an der zytoplasmatischen Oberfläche lokalisiert ist und phosphorylierbare Stellen bietet, während Domäne II in die Membran des sarkoplasmatischen Retikulums verankert ist.
Fujii et al. (Thu,) haben diese Frage untersucht.