Potenciales torsionales de cadenas laterales: efecto del dipeptido, la proteína y el entorno del solvente

Los potenciales torsionales de las cadenas laterales en el inhibidor de tripsina pancreática bovina se calculan a partir de funciones de energía empíricas mediante el uso de la estructura de rayos X conocida de la proteína y la técnica de mapeo de geometría rígida. Los potenciales se analizan para determinar los roles y la importancia relativa de las contribuciones de la columna vertebral del dipeptido, la proteína y el entorno cristalino de solvente y otras moléculas de proteína. Las características estructurales de las cadenas laterales determinan dos patrones principales de superficies de energía, E(X1,X2): un patrón ramificado en gamma y un patrón para cadenas laterales más largas y rectas (Arg, Lys, Glu y Met). La mayoría de las curvas y superficies del potencial del dipeptido tienen un mínimo local correspondiente a los ángulos torsionales de las cadenas laterales en la estructura de rayos X. La adición de la proteína agudiza y/o selecciona a partir de estos mínimos, proporcionando un muy buen acuerdo con la conformación experimental para la mayoría de las cadenas laterales en la superficie o en el núcleo de la proteína. La inclusión del entorno cristalino produce resultados aún mejores, especialmente para las cadenas laterales que se extienden lejos de la proteína. Los resultados se discuten en términos de los detalles de las interacciones debido a los números de accesibilidad al solvente calculados y los factores de temperatura derivados del refinamiento cristalográfico del inhibidor de tripsina pancreática.