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FUNDAMENTO: A peroxiredoxina V (Prdx V) desempenha um papel importante na prevenção de danos oxidativos como uma proteína antioxidante eficaz em uma variedade de células através da atividade de peroxidase. No entanto, a função da Prdx V não se limita apenas à atividade enzimática de peroxidase. Ela parece ter uma função única na regulação da resposta celular a estímulos externos, direcionando a interação com proteínas sinalizadoras. Neste estudo, identificamos parceiros de interação da Prdx V no rim de camundongo sob estresse hipoxico utilizando imunoprecipitação e análise proteômica shotgun (LC-MS/MS). RESULTADOS: A imunoprecipitação acoplada à proteômica shotgun nano-UPLC-MS(E) foi empregada para identificar potenciais parceiros de interação da Prdx V no rim de camundongo no contexto de hipóxia. Um total de 17 proteínas foram identificadas como potenciais parceiros de interação da Prdx V em uma análise comparativa de interatômica no rim sob normoxia versus hipóxia. A dihidrolipoamida branched chain transacylase E2 (DBT) se destacou como uma proteína candidata mostrando interação aumentada com a Prdx V sob estresse hipoxico. Além disso, o rim hipoxico apresentou atividade enzimática alterada da DBT em comparação com a normoxia. Uma colocalização aumentada dessas duas proteínas sob estresse hipoxico foi observada com sucesso in vitro. Além disso, o resíduo de cisteína peroxidática (Cys48) da Prdx V é provavelmente responsável pela interação com a DBT. CONCLUSÕES: Identificamos várias proteínas que interagem com a Prdx V sob condições hipoxicas conhecidas por induzirem estresse oxidativo renal. Em condições hipoxicas, observamos uma interação aumentada da Prdx V e da proteína DBT, assim como um aumento na atividade enzimática da DBT. Os resultados deste estudo contribuirão para melhorar nossa compreensão do papel da Prdx V no estresse hipoxico e podem sugerir novas direções para futuras pesquisas.
Ahn et al. (Wed,) estudaram essa questão.