Una comparación de la protrombina humana, el factor IX (factor Christmas), el factor X (factor Stuart) y la proteína S

La protrombina humana, el factor IX y el factor X se han aislado en alto rendimiento y caracterizado según su secuencia amino-terminal, peso molecular, composición de aminoácidos y migración en electroforesis en gel de poliacrilamida con dodecilsulfato de sodio. Una proteína adicional del plasma humano, llamada proteína S, también ha sido purificada y sus propiedades han sido comparadas con las de la protrombina, el factor IX y el factor X. La protrombina (peso molecular 72 000), el factor IX (peso molecular 57 000) y la proteína S (peso molecular 69 000) son glicoproteínas de cadena simple, mientras que el factor X (peso molecular 59 000) es una glicoproteína compuesta de dos cadenas polipeptídicas unidas por un enlace(s) disulfuro. La secuencia amino-terminal de la cadena ligera del factor X humano es homóloga a la protrombina, el factor IX y la proteína S. La cadena pesada del factor X humano es ligeramente más grande que la cadena pesada del factor X bovino y difiere del factor X bovino en su secuencia amino-terminal.