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진핵생물 RNA 중합효소 II의 가장 큰 서브유닛의 카르복실 말단 도메인(CTD)은 p34cdc2/CDC28을 포함하는 CTD 키나제에 의해 인산화될 수 있다. 인산화된 세린(또는 threonine)은 반복적인 헵타펩타이드 합의 서열 Tyr1-Ser2-Pro3-Thr4-Ser5-Pro6-Ser7에서 위치 2와 5에 위치한다. 우리는 쥐 CTD의 인산화가 인 비보에서 인산화된 RNA 중합효소 II의 가장 큰 서브유닛의 II0 형태에서 관찰된 것과 유사한 방식으로 나트륨 도데실 황산-폴리아크릴아미드 겔에서 전기 영동 이동성을 지연시킨다는 것을 보여준다. 인 비트로에서 CTD 키나제에 의한 최대 인산화 수준에서는 쥐 CTD를 구성하는 52개의 헵타펩타이드 반복 사이에 고르게 분포된 15-20개의 인산염이 존재한다. 겔 여과 크로마토그래피와 자당 기울기 원심분리 분석은 인산화가 CTD의 극적인 구조적 변화를 유도하며, 인산화된 형태가 비인산화된 CTD보다 훨씬 더 확장된 구조를 채택한다는 것을 나타낸다.
Zhang et al. (금요일) 이 질문을 연구했다.