ヒト非膵臓ホスホリパーゼA2の構造と特性

血小板に存在し、関節リウマチの滑液中に濃縮されるヒト非膵臓ホスホリパーゼA2を精製しました。この酵素はカルシウム依存性であり、pH最適値は8-10で、エシェリキア・コリ膜の形で提供された基質に対して顕著な嗜好性を示します。E. coliホスホリパーゼA2アッセイにおいて、このホスホリパーゼは300 μmol/mg/minの明らかな特異的活性を示します。アミノ末端配列データに基づくオリゴヌクレオチドプローブを使用して、全ゲノムDNAライブラリから対応するヒト遺伝子をクローニングし、動物細胞で遺伝子を発現させました。タンパク質は活性型で細胞から分泌されました。ヒトタンパク質の推定アミノ酸配列は124アミノ酸からなり、すべての既知のホスホリパーゼA2に共通する構造的特徴を含み、蛇毒グループII酵素に特有のハーフシステインパターンを持っています。