Um sistema proteolítico solúvel dependente de ATP responsável pela degradação de proteínas anormais em reticulócitos.

Reticulócitos, assim como outras células, degradam seletivamente certas proteínas anormais por um processo dependente de energia. Quando reticulócitos de coelho isolados incorporam o análogo da valina, o ácido 2-amino-3-clorobutírico (ClAbu), em vez de valina, produzem uma globina anormal que é degradada com uma meia-vida de 15 min. A hemoglobina normal, em contraste, sofre pouca ou nenhuma degradação dentro dessas células. Extratos livres de células de reticulócitos mostraram ser capazes de hidrolisar rapidamente essas proteínas anormais. O sistema degradativo está localizado no sobrenadante a 100.000 X g, possui um pH ótimo de 7,8 e não parece ser de origem lisossomal. Esta degradação da proteína que contém análogos foi estimulada várias vezes por ATP e levemente por ADP. AMP e adenosina-3':5'-monofosfato cíclico não tiveram efeito significativo na proteólise. Experimentos com análogos de ATP sugerem que o fosfato terminal de alta energia é importante no processo degradativo. A proteólise no sistema livre de células e em reticulócitos intactos foi inibida pelos mesmos agentes (L-l-tosilamido-2-fenil-etilclorometil-cetona, N-alfa-p-tosil-L-lisina clorometil-cetona, N-etilmaleimida, iodoacetamida e o-fenantrolina). Além disso, as taxas relativas de degradação de vários polipeptídios nos extratos livres de células paralaram as taxas degradativas dentro das células. Assim, um sistema proteolítico solúvel não lisossômico parece ser responsável pela degradação dependente de energia de proteínas anormais em reticulócitos.