Mutations qui altèrent la modification covalente de la glutamine synthétase dans Salmonella typhimurium

Les souches mutants glnD et glnE de Salmonella typhimurium manquent de trois des quatre activités requises pour la modification covalente réversible de la glutamine synthétase (GS; EC 6.3.1.2). Les souches glnD, qui ne peuvent pas déadénylyler la GS et accumulent donc la forme adénylylée ou moins active de l'enzyme, ont été isolées en tant que bradytrophes en glutamine. Elles manquent de l'activité de la PIIA uridylyl-transférase, l'une des protéines requises pour la déadénylylation de la GS; de plus, elles manquent d'activité uridylyl-écitante de PIID. Les mutations dans glnD sont supprimées par des mutations de deuxième site dans glnE qui éliminent l'activité de la GS adénylyltransférase (EC 2.7.7.42) et empêchent ainsi l'adénylylation de la GS. Les souches glnD et glnE ont un tiers à la moitié du total de GS par rapport à la souche sauvage lorsqu'elles sont cultivées dans un milieu contenant une haute concentration de NH4+. La souche sauvage dé-represse la synthèse de la GS par un facteur quatre en réponse à une limitation azotée; les souches glnD et glnE dé-repressent la synthèse de l'enzyme par un facteur quatre et sept, respectivement. Ainsi, les mutations qui altèrent la modification covalente de la GS dans Salmonella n'affectent pas significativement la dé-repression de sa synthèse. Le gène glnD se situe à 7 min sur le chromosome de Salmonella et est lié à 50 % à pyrH par transduction médiée par P22.