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トキソプラズマ・ゴンディの密な顆粒タンパク質GRA3を免疫局在化するための抗体を使用した研究では、このタンパク質が寄生体包膜(PVM)と強く関連していることが示されました。しかし、膜貫通ドメインが予測されていなかったため、このことは未解決の逆説を浮き彫りにしました。我々は、以前に発表されたGRA3の配列が実際には2つのタンパク質の人工キメラであることを示します。一つのタンパク質は、分子量65 kDaで、発表されたGRA3とC末端を共有し、これまでGenbankに登録されたタンパク質とは有意な配列類似性を持ちません。2つ目のタンパク質は、予測分子量24 kDaで、N末端領域を共有し、T. gondiiの密な顆粒と反応することで知られるモノクローナル抗体2H11によって認識され、したがって本物のGRA3です。訂正されたGRA3は、N末端の分泌シグナル配列とPVMへの挿入を一致させる膜貫通ドメインを持っています。再組換えGRA3に対する抗体は、T. gondii排泄-分泌抗原調製物中の24 kDaのタンパク質を認識します。シグナルペプチドは、GFPを密な顆粒および寄生体包膜にターゲットするために必要かつ十分です。Neospora caninumに同 homologous タンパク質が同定されました。最後に、GRA3は、PVMとの関連性やおそらく宿主細胞ERとの関連性を合理化するジリシン「KKXX」内因性リトリーバーモチーフを持っています。
Henriquezら(火曜日)がこの問題を研究しました。
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