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Thermoanaerobacterium saccharolyticum에서 endoxylanase (xynA) 및 beta-xylosidase (xynB) 유전자는 코스미드 클론(pXDM1)에서 서브클론되어 pXPH3를 생성하였다. xynB를 포함하는 pXPH3의 PstI-HindIII 조각의 뉴클레오타이드 서열은 55 kDa 단백질을 인코딩하는 1500 bp의 개방 읽기 프레임(ORF)을 나타냈다. xynB의 첫 번째 정지 코돈에서 21 bp 아래에 알려지지 않은 기능을 가진 또 다른 개방 읽기 프레임(ORF1)이 발견되었다. xynB, ORF1 및 xynA는 같은 방향으로 전사되었다. T. saccharolyticum 균주 B6A-RI의 xynB는 T. saccharolyticum 균주 B6A-RI의 xynA와 45% 아미노산 유사성을 보였으며, 18% 아미노산 동정도를 갖고 있었다. 또한, Caldocellum saccharolyticum의 beta-xylosidase 유전자와는 61% 유사성과 37% 동정도를 보였다. 재조합 beta-xylosidase는 E. coli (pXPH3) 세포에서 정제되었다. 이 효소는 55 kDa의 분자량을 가진 단량체였다. p-nitrophenyl-beta-D-xylopyranoside (pNPX) 가수분해를 위한 특이 활성 및 pH와 온도 최적치는 각각 5.53 U mg-1, 5.5 및 70도 C이었다. beta-xylosidase는 65도 C에서 안정했지만, 85도 C에서 활성을 잃었다. 정제된 효소는 자일로펜토스, 자일로트리오스, 자일로비오스 및 pNPX에 대해 가수분해 활성을 가졌지만, 자일란에 대해서는 활성이 없었다.
Lee et al. (화,)은 이 질문을 연구하였다.