뉴클레올린의 글라이신 풍부 영역은 RNA 헬릭스 불안정화 특성과 관련된 비정상적인 초2차 구조를 가지고 있습니다.

뉴클레올린은 전리보솜 조립 및 전사 조절에 관여하는 주요 핵소체 단백질로, 비정상적으로 글라이신, 아르기닌 및 페닐알라닌 잔기가 풍부한 C-말단 도메인을 가지고 있습니다. 이 도메인에 해당하는 펩타이드(p10)는 대장균 발현 시스템을 통해 합성되었으며, 동질적으로 정제되었습니다. 니트로셀룰로오스 결합 분석 결과, 이 뉴클레올린의 도메인이 RNA와, 실제로 시험된 모든 핵산과 비효율적이나 비특이적으로 상호작용할 수 있음을 명확히 보여주었습니다. 원형 이차분광법과 적외선 분광법의 조합은 반복적인 베타 턴이 이 펩타이드의 주요 구조적 구성 요소임을 강하게 입증하며, 이는 아미노산 조성과 특히 RGGF와 같은 반복 모티프의 존재와 일치합니다. 원형 이차분광 기술은 p10이 RNA와 상호작용할 때 뉴클레오타이드 염기들이 쌓이지 않게 하고 RNA 이차 구조가 풀리게 된다는 것을 보여줍니다. 뉴클레올린의 C-말단 도메인이 생체 내에서 어떤 역할을 하는지는 아직 확립되지 않았지만, 우리의 발견은 그것이 리보솜 RNA의 영역을 펼치는 역할을 할 수 있음을 시사하며, 그렇게 해서 뉴클레올린의 두 번째 도메인이 특정 결합 부위에 접근할 수 있게 될 것임을 제안합니다.