잘 특성화된 효소에서 활성 부위 아미노산 측쇄의 촉매 기능*

효소가 수행하는 반응의 속도론 및 유형은 일정 기간 동안 확립되어 왔지만, 이러한 촉매가 수행하는 세부 화학은 대부분 알려지지 않았다. 그들의 기하학적 구조와 조성은 기존 화학에서 발견되는 것과 매우 다르며, 그 메커니즘을 이해하는 것은 화학의 새로운 영역을 열고 약물의 합리적 설계에 중요한 기여를 할 것이다. 우리는 고해상도 분광학 및 기타 물리화학 기술을 통해 잘 특성화된 효소의 활성 부위에서 아미노산 잔기의 전자적 역할을 결정하기 위한 계산 방법을 마련하였다. 좋은 기저 집합을 사용한 아비니시오 전자 구조 계산이 수행되었으며, 용매 및 유전 효과를 고려하였다. 리보뉴클레이제 A, 세린 프로테아제, 산성 프로테아제(펩신)의 불안정한 수소 결합, 그리고 탄산 탈수효소에 적용하였다.