Geração de ácidos graxos por uma acila esterase no sistema bioluminescente de Photobacterium phosphoreum.

O complexo redutase de ácido graxo de Photobacterium phosphoreum foi descoberto como tendo uma atividade de hidrolase de éster de cadeia longa associada à proteína de 34K do complexo. Esta proteína foi resolvida dos outros componentes (50K e 58K) do complexo redutase de ácido graxo com uma pureza superior a 95% e foi encontrada para catalisar o transferência de grupos acila de acil-CoA principalmente para aceitadores de tiol, com um baixo nível de transferência para glicerol e água. A adição da proteína de 50K do complexo causou uma alteração dramática na especificidade, aumentando a transferência para aceitadores de oxigênio. A atividade hidrolase de acil-CoA aumentou quase 10 vezes, e, portanto, ácidos graxos livres podem ser gerados pela proteína de 34K quando está presente no complexo redutase de ácido graxo. Hidrolise de acil-S-mercaptoetanol e acil-1-glicerol e a redução dependente de ATP dos ácidos graxos liberados a aldeído para a reação luminosa também foram demonstradas para o complexo reconstituído de redutase de ácido graxo, levantando a possibilidade de que a fonte imediata de ácidos graxos para essa reação in vivo poderia ser os lipídios de membrana e/ou o sistema de síntese de ácido graxo.