Expresión en la superficie celular de calnexina, un chaperón molecular en el retículo endoplásmico

El plegamiento y ensamblaje de proteínas recién sintetizadas en el retículo endoplásmico son asistidos por el chaperón molecular calnexina, que se retiene dentro del retículo endoplásmico. Hasta ahora se asumía que la calnexina se expresaba selectivamente en la superficie de timocitos inmaduros debido a una característica particular de la maquinaria de clasificación de proteínas en estas células. Ahora informamos que una pequeña fracción de calnexina se expresa normalmente en la superficie de varias células, como células de mastocitoma, esplenocitos murinos, células fibroblásticas y células HeLa humanas. La biotinilación superficial seguida de cultivo en condiciones de seguimiento de células vivas reveló que la calnexina se entrega continuamente a la superficie celular y luego se internaliza para la degradación lisosómica. Estos resultados sugieren que hay una continua exocitosis y endocitosis de calnexina, y la cantidad de calnexina en la membrana plasmática resulta del equilibrio de las tasas de estos dos eventos. Para estudiar el requerimiento estructural de la calnexina para la expresión en la superficie, creamos mutantes de deleción de calnexina y encontramos que el dominio luminal, particularmente el dominio de unión a glicoproteínas, es necesario. Estos hallazgos sugieren que la expresión en la superficie de la calnexina depende de la asociación con glicoproteínas y que la calnexina puede desempeñar un cierto papel como chaperón en la membrana plasmática también.