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バクテリオファージT7のリゾチームは、細菌細胞壁のアミド結合を切断し、T7 RNAポリメラーゼによる転写を結合して阻害する二機能タンパク質です。変異型T7リゾチームの構造は、X線結晶構造解析によって決定され、2.2Åの分解能で精製されました。このタンパク質は優れた裂け目を持つアルファ/ベータシート構造に折りたたまれています。亜鉛原子は裂け目に位置し、直接三つのアミノ酸に結合し、水分子を介して四つ目と結合しています。亜鉛はアミダーゼ活性には必要ですが、T7 RNAポリメラーゼの阻害には必要ありません。T7リゾチームの亜鉛リガンドをカルボキシペプチダーゼAおよびサーモリシンのそれと整列させると、アミダーゼおよびこれらの亜鉛プロテアーゼに対する触媒部位の構造的類似性が示唆されます。変異解析により、裂け目内のアミダーゼ活性のための推定触媒残基とT7 RNAポリメラーゼへの結合部位と思われる表面が同定されました。T7 RNAポリメラーゼの結合はアミダーゼ活性を阻害します。
Cheng et al. (火曜日)はこの問題を研究しました。
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