Einfluss der Temperatur auf die zirkulare Dichroismus-Spektren von Polypeptiden im erweiterten Zustand

Zusammenfassung Die zirkularen Dichroismus (CD) Spektren von Poly‐L‐prolin und von Poly‐L‐glutaminsäure und Poly‐L‐lysin in ihren geladenen Zuständen wurden als Funktion der Temperatur untersucht. Die Variation der CD-Spektren mit der Temperatur ist inkonsistent mit der Zuordnung des Spektrums solcher geladenen Polypeptide zu einer unordentlichen Kettenkonformation, unterstützt jedoch unsere frühere Zuordnung zu einer lokal geordneten Struktur – was wir die erweiterte Helixkonformation genannt haben. Diese Ergebnisse stärken auch unsere vorherige Zuordnung des CD-Spektrums einer unordentlichen Kette und weisen darauf hin, dass drei konformationale Zustände (α-Helix, erweiterte Helix und unordentlich) in unser Denken über konformationale Übergänge in Polypeptiden einbezogen werden sollten.