Radioiodation des protéines dans des tranches uniques de gel de polyacrylamide. Analyse des peptides tryptiques de tous les principaux membres de systèmes multicomposants complexes utilisant des quantités de microgrammes de protéine totale.

Une méthode est décrite pour la radioiodation à haute activité spécifique des protéines fixées et colorées dans des gels de polyacrylamide au sodium dodécyl sulfate, sans élution des protéines du gel. Après la radioiodation, les protéines peuvent être éliminées du gel par traitement à la trypsine et les peptides analysés. Cette procédure offre un moyen de comparer structurellement les protéines de systèmes multicomposants lorsque la purification de chaque composant à l'homogénéité n'est pas réalisable. En utilisant cette technique, nous avons comparé les peptides tryptiques de tous les principaux composants protéiques des virus de la leucémie de Moloney et de Rauscher en utilisant seulement 50 à 100 microgrammes de protéine totale de chaque virus. De plus, nous avons analysé les protéines membranaires de Dictyostelium discoideum à divers stades de développement. La validité de la technique et sa valeur en tant qu'outil pour les études comparatives et l'identification des relations précurseur-produit sont discutées.