Das Wildtyp-Protein denaturiert unter Bedingungen, bei denen die Sekundär- und Tertiärstruktur der fluorierten Variante stabil bleiben. Dies ist auf den Einbau von 5′,5′,5′-Trifluorleucin 2 anstelle von Leucin 1 in ein Leucin-Reißverschluss-Protein bei der Biosynthese von E. coli zurückzuführen. Fluorierung des hydrophoben Kerns eines Coiled-Coil-Proteins erhöht die Stabilität gegenüber thermischer und chemischer Denaturierung.
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Tang et al. (2001) studied this question.
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