Beobachtungen zur Affinität für Carnitin und zur Empfindlichkeit gegenüber Malonyl-CoA der Carnitin-Palmitoyltransferase I in tierischen und menschlichen Geweben. Nachweis der Präsenz von Malonyl-CoA in nicht-hepatischen Geweben der Ratte.

Der Bedarf an Carnitin und die Malonyl-CoA-Empfindlichkeit der Carnitin-Palmitoyltransferase I (EC 2.3.1.21) wurden in isolierten Mitochondrien aus acht Geweben tierischer oder menschlicher Herkunft mit festen Konzentrationen von Palmitoyl-CoA (50 µM) und Albumin (147 µM) gemessen. Der Km für Carnitin spannte einen Bereich von 20-fach, ansteigend von etwa 35 µM in der Leber erwachsener Ratten und menschlicher Föten bis 700 µM im Hundehirn. Mittlere Werte zunehmender Größe wurden für Herz der Ratte, Leber der Meerschweinchen und Skelettmuskulatur von Ratte, Hund und Mensch gefunden. Im Gegensatz dazu fiel die Konzentration von Malonyl-CoA, die für eine 50%ige Hemmung der Enzymaktivität erforderlich ist, von 2-3 µM in menschlicher und Rattenleber auf nur 20 nM in Geweben mit dem höchsten Km für Carnitin. Somit schien der Bedarf an Carnitin und die Empfindlichkeit gegenüber Malonyl-CoA invers miteinander verbunden zu sein. Der Km von Carnitin-Palmitoyltransferase I für Palmitoyl-CoA war in Geweben ähnlich, die große Unterschiede im Bedarf an Carnitin aufwiesen. Andere Experimente stellten fest, dass neben der Leber auch Herz und Skelettmuskulatur gefütterter Ratten signifikante Mengen an Malonyl-CoA enthalten und dass in allen drei Geweben der Wert bei Hunger fällt. Obwohl der intrazelluläre Standort in Herz und Skelettmuskulatur nicht bekannt ist, wird die Möglichkeit erörtert, dass Malonyl-CoA (oder eine verwandte Verbindung) unter bestimmten Umständen mit der Carnitin-Palmitoyltransferase I in nicht-hepatischen Geweben interagieren und somit die Oxidation von langkettigen Fettsäuren steuern könnte.