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Se recolectó líquido sinovial de pacientes con lesiones recientes de rodilla y de pacientes con osteoartritis en etapa temprana o tardía. Los fragmentos de aggrecan sustituidos por sulfato de condroitina presentes en estos fluidos, y en líquido sinovial bovino normal, se purificaron mediante centrifugación en gradiente de cloruro de cesio, se desglucosilaron enzimáticamente y se fraccionaron por filtración en gel en Superose-12. Cada muestra contenía dos poblaciones principales de proteínas nucleares de aggrecan con masas moleculares aparentes de aproximadamente 90 kD y 150 kD. Para todas las muestras, el análisis del terminal NH2 de ambas poblaciones dio una única secuencia principal comenzando con ARGSV. Este terminal NH2 resulta de la cleavage de la proteína central de aggrecan humano en el enlace Glu 373-Ala 374 dentro del dominio interglobular entre los dominios G1 y G2. La cleavage en este sitio también ocurre durante el catabolismo de aggrecan estimulado por interleucina-1 en cultivos de explantes de cartílago bovino (Sandy, J., P. Neame, R. Boynton, y C. Flannery. 1991. J. Biol. Chem. 266:8683-8685). Estos resultados indican que los fragmentos principales de aggrecan presentes tanto en el líquido sinovial humano osteoartítico como en el líquido sinovial bovino normal son grandes, compuestos de un breve tramo NH2-terminal del dominio interglobular, el dominio G2, el dominio de sulfato de queratina, y longitudes variables del dominio(s) de sulfato de condroitina. Concluimos que la liberación de fragmentos de aggrecan del cartílago articular hacia el líquido sinovial observada en todas las etapas de la osteoartritis humana (Lohmander, L. S. 1991. Acta Orthop. Scand. 62:623-632) es promovida por la acción de una proteinasa normal del cartílago que cleava el enlace Glu 373-Ala 374 del dominio interglobular.
Sandy et al. (Fri,) estudiaron esta cuestión.