Clonagem molecular da matrin 3. Uma proteína de 125 quilo-daltons da matriz nuclear contém um extenso domínio ácido

Relatamos aqui a clonagem e sequenciamento da matrin 3, uma proteína interna da matriz ácida, de uma biblioteca de cDNA de insuloma de rato. A sequência de nucleotídeos possui uma única estrutura de leitura aberta codificando um polipeptídeo de 845 aminoácidos. Os bancos de dados do Genbank e da National Biomedical Research Foundation não continham nenhuma sequência semelhante à da matrin 3. A estrutura primária consiste em 33% de resíduos carregados e é geralmente hidrofílica. A região amino-terminal (resíduos 1-120) é carregada positivamente e contém um grande número de aminoácidos com grupos hidroxila livres (26 dos primeiros 100 resíduos), assim como nas laminas e em várias proteínas de filamento intermediário não lamina. Um domínio altamente ácido (aproximadamente 170 aminoácidos) perto do termo carboxila, no qual 32% dos resíduos de aminoácidos são ácidos (Glu ou Asp), é uma característica encontrada em outras proteínas nucleares (Earnshaw, W. C. (1987) J. Cell Biol. 105, 1479-1482). Uma sequência de sinal de direcionamento nuclear putativa (Ser-Lys-Lys-Lys-Leu-Lys-Lys-Val-Glu) está localizada no meio do domínio altamente ácido. A sequência de aminoácidos parcial deduzida correspondente do humano é 96% idêntica à sequência do rato, indicando que a matrin 3 é uma proteína altamente conservada.