Glu-537 而非 Glu-461 是大肠杆菌（Escherichia coli）(lac Z) beta-galactosidase 活性位点中的亲核试剂。

大肠杆菌（Escherichia coli）lac Z beta-galactosidase 催化过程中形成的共价中间体可通过该酶与 2',4'-dinitrophenyl 2-deoxy-2-fluoro-beta-D-galactopyranoside 的反应被捕获，从而使酶失活。已测定了全酶和脱辅基酶在这一失活过程中的动力学参数。如此形成的中间体转化极其缓慢（t1/2 = 11.5 h），从而导致酶的重新活化。通过使用氚标记的失活剂标记该酶，随后将标记蛋白质裂解为肽段并对标记肽段进行纯化和测序，确定所涉及的亲核氨基酸为 Glu-537。该残基在五种同源 beta-galactosidases 中均保守，且与基于 conduritol C cis-epoxide 亲和标记研究推测为亲核试剂的残基 (Glu-461) (Herrchen, M., and Legler, G. (1984) Eur. J. Biochem. 138, 527-531) 不同。本文提出并论证了谷氨酸残基 461 作为酸/碱催化剂的作用。