10개의 잔기로 이루어진 β‐헤어핀 펩타이드인 치그놀린의 접힘 역학

초록 β‐헤어핀으로 접히는 짧은 펩타이드는 단백질 접힘의 메커니즘을 조사하기 위한 이상적인 모델 시스템입니다. 이들은 접힘 과정에서 단백질의 전형적인 동력을 보여줍니다. 우리는 용액에서 안정적인 것으로 알려진 가장 작은 β‐헤어핀 구조인 10개의 잔기로 이루어진 β‐헤어핀 펩타이드인 치그놀린의 접힘, 펼침 및 재접힘 분자 동역학 시뮬레이션(총 2.7 μs)을 수행했습니다. 우리의 결과는 치그놀린의 접힘 메커니즘을 밝혔으며, 이는 세 단계로 구성됩니다. 첫 번째로, 접힘은 소수성 조립으로 시작됩니다. 이것은 주쇄를 모으게 하고, 그 후에는 초기 턴 구조가 형성됩니다. 두 번째 단계는 초기 턴이 강한 턴 구조로 전환되는 것으로, 이때 소수성 포장과 스트랜드 간 수소 결합의 상호 전환이 일어납니다. 마지막으로, 수소 결합 네트워크의 형성과 완전한 소수성 코어의 형성 및 사이드 체인-사이드 체인 상호작용의 배열이 대략 동시에 발생합니다. 이 세 단계의 메커니즘은 β‐헤어핀의 접힘 메커니즘에 대한 이전의 일관되지 않은 설명을 조합하여 접힘 과정으로 적절히 해석합니다. 즉, 접힘의 첫 번째 사건은 수소 결합의 형성이며 두 번째는 소수성 코어의 형성입니다. 또는 그 반대입니다.