Low Molecular Weight Proteins in Human Seminal Plasma Electrophoretical Evidence of their Vesicular Origin

Summary: The protein composition of seminal plasma (SP), two-fractions split ejaculates and expressed prostatic secretions (EPS) from healthy and fertile donors or from infertile patients has been analyzed under proteolysis-blocking and denaturing conditions by 5–20% gradient SDS-PAGE. EPS protein patterns were found to be strikingly similar, both in protein types and concentrations. The same was true for the SP samples. Co-electrophoresis and comparison of the patterns obtained allowed to identify a medium-sized protein (MW 75–80,000 daltons) and low-MW proteins (MW 10–25,000 daltons) as of vesicular origin. Furthermore, prostatic and vesicular proteins were found to migrate into different zones of the gels, giving raise to an unexpected MW “complementarity”. A similar finding was obtained by comparing the protein spectra of fluid from vesicular massage (EVS), EPS and SP from a man with moderate asthenozoospermia. However, analysis of nine other EVS samples by the same electrophoretical technique revealed that the majority of them were (sometimes heavily) contaminated by prostatic proteins. It was concluded that SDS-PAGE on gradient gels is of help to distinguish and characterize the proteins secreted by the two major male accessory glands. Such a finding has both research and clinical applications. Zusammenfassung: Niedermolekulare Proteine im menschlichen Seminalplasma Elektrophoretischer Nachweis ihres Ursprungs in den Bläschendrüsen Die Zusammensetzung der Proteine im Seminalplasma (SP), in fraktionierten Ejakulaten und in der exprimierten Prostataflüssigkeit (EPS) wurde mit Hilfe der SDS-PAGE untersucht. Die Proben stammten von gesunden/fertilen Männern oder infertilen Patienten. Die Analysen wurden unter Proteolyse-blockierenden (t = o) und denaturierenden Bedingungen ausgeführt. Die Proteinzusammensetzungen der EPS- und SP-Proben waren unter sich qualitativ und quantitativ ähnlich. Ein Vergleich der Proteinmuster zeigte, daß eine Proteinfraktion (MG 75–80,000) und eine Anzahl niedermolekularer Proteine (MG 10–25,000) von den Bläschendrüsen produziert werden. Dabei spannen prostatische und vesikuläre Proteine in verschiedene Zonen der SDS-Gele, so daß es zu einer unerwarteten MG-„komplementarität” kommt. Ein ähnliches Resultat erhielt man beim Vergleich von SP, EPS und exprimierter Bläschendrüsenflüssigkeit (EVS) von ein und demselben Mann. Die Analyse von weiteren 9 EVS Proben zeigte aber, daß diese Flüssigkeiten normalerweise mit typisch prostatischen Proteinen kontaminiert sind. Diese Resultate weisen darauf hin, daß die SDS-PAGE Analyse eine Hilfe sein kann, um die prostatischen und vesikulären Proteine sowohl zu unterscheiden als auch zu charakterisieren.