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저항소 마이신은 스트렙토마이세스 레지스토미시피쿠스(Streptomyces resistomycificus)에서 유래한 박테리아 폴리페놀 대사산물로, 전형적인 선형 또는 각형 방향족 폴리케타이드의 구조와 명백히 다른 독특한 오각형 "디스코이드" 링 시스템을 가지고 있습니다. 최초의 포괄적인 사이클라제 아미노산 서열-기능 상관관계는 초기 폴리케타이드 체인이 연관된 제어가 명백히 고전적인 선형 및 각형 사이클라제와 달라지는 것을 보여주었습니다. 저항소 마이신(rem) 생합성에 필요한 모든 유전자는 형식 II 폴리케타이드 신타제(PKS) 복합체의 체계적인 절단 및 재구성을 통해 확인되었습니다. 최소한의 rem PKS와 첫 번째 사이클라제는 선형 테트라세노마이신 폴리케타이드 경로에서의 동족체와 성공적으로 교차 보완되었습니다. 이는 두 dekaketide 경로가 초기 생합성 단계를 공유함을 시사합니다. 총 세 가지 사이클라제(RemI, RemF, RemL)가 돌연변이 분석 및 생체 내 경로 재구성을 통해 디스코이드 사이클화에 관여하는 것으로 확인되었습니다. 불완전한 유전자 세트를 발현하는 돌연변이체의 대사 프로필 분석은 새로운 테트라세노마이신 유도체인 TcmR1의 발견으로 이어졌습니다. 가장 놀라운 발견은 PKS와 세 가지 모든 사이클라제의 협동 작용만이 디스코이드 링 구조로 이어진다는 점입니다. 이러한 결과는 다중 효소 복합체가 폴리케타이드가 형성되는 격자를 형성한다는 모델을 강력히 지지합니다.
Fritzsche et al. (Fri,)가 이 질문을 연구하였습니다.