电子转移解离有助于以单残基分辨率测定选择性标记肽段中的氘掺入

质谱法常用于测量氘向蛋白质和肽段中的掺入。不稳定杂原子结合氢的交换主要用于探测溶液中蛋白质的结构动力学（例如通过氢交换质谱法），但也用于研究多肽离子的气相结构和裂解机制。尽管近年来付出了巨大努力，但仍缺乏广泛建立的质谱方法将掺入的氘精确定位至单个氨基酸残基，通常只能获得肽段或蛋白质的总氘含量。其主要原因在于，CID 及相关技术在偶电子前体离子发生振动激发时会诱导氢的分子内迁移（“氢置乱”），从而在裂解前使掺入氘原子的位置分布随机化。与此相反，最近已证明自由基气相肽阳离子在发生电子捕获解离时的分解过程仅伴有极低水平的酰胺氢置乱。利用为灵敏检测氢置乱而开发的模型肽，我们在本研究中表明，3D四极杆离子阱中的电子转移解离保留了位点特异性的溶液相氘掺入模式，并允许以单残基分辨率对掺入的氘进行定位。此外，我们利用这一发现监测了在不同振动激发水平下，碰撞活化如何诱导气相肽离子中的质子迁移性。