Efeitos da Arrumação de Proteínas na Dinâmica do Exciton no Complexo PE555

O acoplamento ambiental do complexo de antena de ficobiliproteína PE555 e seus mecanismos de transferência de energia excitônica são estudados em detalhes. Simulações de dinâmica molecular foram realizadas seguidas de cálculos das energias de transição vertical ao longo da trajetória clássica do estado fundamental. Para isso, as distribuições dos níveis de energia para o complexo PE555 foram encontradas semelhantes às do complexo PE545, apesar das claras diferenças nas respectivas estruturas proteicas. No complexo PE555, os dois monômeros αβ estão rotacionados em ∼73° em comparação com a estrutura PE545, levando a um canal preenchido com água. Além disso, as conexões entre os bilins, que atuam como pigmentos nesses agregados, e a proteína mostram diferenças claras nas duas estruturas. Analisando o acoplamento dos cromóforos individuais ao ambiente da proteína, no entanto, produziu densidades espectrais semelhantes nos dois complexos proteicos. Além disso, as cargas de transição parciais dos bilins envolvidos foram determinadas para calcular os acoplamentos eletrônicos usando o método de cargas de transição a partir de potenciais eletrostáticos (TrEsp). Para fins de comparação, os acoplamentos também foram extraídos usando a aproximação de dipolo pontual. Em média, os valores de acoplamento previstos pela aproximação de dipolo são ligeiramente maiores do que os do método TrEsp, levando a taxas de decaimento de população aprimoradas, conforme testado na dinâmica de pacotes de ondas médios em conjunto. Além disso, a dinâmica do exciton na estrutura PE555 é significativamente mais lenta do que no complexo PE545 devido aos menores valores de acoplamento induzidos pelos arranjos desiguais dos monômeros.