Les récepteurs couplés aux protéines G (GPCRs) sont des régulateurs clés de la signalisation cellulaire et des cibles majeures pour les médicaments. Bien que la cristallographie aux rayons X et la cryo-microscopie électronique aient fourni des structures de récepteurs à haute résolution, ces instantanés statiques ne capturent qu'une fraction des états conformationnels sous-jacents à la fonction des GPCR. Les simulations de dynamique moléculaire (MD) complètent les structures expérimentales en permettant la cartographie des paysages conformationnels des récepteurs et leur relation avec les résultats fonctionnels. Des ressources de simulation à grande échelle telles que GPCRmd permettent d'explorer et de comparer systématiquement les mouvements des GPCR à travers les récepteurs et les ligands. Les études de MD révèlent des états conformationnels transitoires, des poches de liaison cryptiques, des interactions médiées par les lipides et l'eau, et des réseaux de communication allostériques qui façonnent la reconnaissance des ligands et l'impact du biais de signalisation.
García‐Recio et al. (mercredi,) ont étudié cette question.