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El terminus COOH de la glicoproteína de superficie variante (VSG) externamente dispuesta del protozoo patógeno eucariota Trypanosoma brucei cepa 427 variante MITat 1.4 (117) está covalentemente unido a un nuevo glicolípido que contiene fosfatidilinositol. Esta conclusión está respaldada por el análisis de los productos de desaminación con ácido nitroso o el tratamiento con fosfolipasa C específica de fosfatidilinositol de Staphylococcus aureus de VSG purificado en forma de membrana. La lisis de tripanosomas va acompañada de la liberación de VSG soluble, catalizada por la activación de una fosfolipasa C endógena. La única diferencia aparente entre VSG en forma de membrana y VSG soluble es la eliminación de sn-1,2-dimiristilglicerol. El glicopéptido derivado COOH-terminal obtenido por digestión con Pronase de VSG soluble fue caracterizado por modificación química y digestión con fosfatasa alcalina. Los resultados son consistentes con el residuo de glucosamina no N-acetilada siendo el terminus reductor del oligosacárido y en un enlace glicosídico con un monofosfato de mio-inositol que probablemente es mio-inositol 1,2-cíclico monofosfato. Se presenta una estructura parcial para la parte COOH-terminal de VSG. Esta estructura representa un nuevo tipo de modificación post-traducional de proteínas eucariotas y un anclaje de membrana. Discutimos la relevancia de esta estructura en relación con las observaciones que se han hecho con otras proteínas de membrana eucariotas.
Ferguson et al. (1985) estudiaron esta cuestión.