Electrophoretic Characterization of Mouse Epididymal Esterases in Inbred Lines and in a Natural Population

Summary: Esterase isozymes were studied in mouse epididymis of two inbred strains (C57BL, DBA/2) and in a natural population (Swiss OF1), by using vertical polyacryl-amide gel electrophoresis and staining with α or β-naphthyl acetate as a substrate. Eighteen (C57BL), 17 (DBA/2) or 16 (Swiss OF 1) epididymal isozymes were separated; four were common to the testis, and five to both the testis and the serum. The use of different inhibitors showed that carboxylesterase activities account for the greater part of the total epididymis non-specific esterase activity. This comparative study revealed minor inter-species variations since only two isozymes were not expressed in the same manner in the three populations examined. Among the nine isozymes which appeared solely in the epididymis, the profiles varied between tissues and fluids as well as between the proximal part in which sperm maturation occurs and the distal part where sperm storage takes place. The variations proceeded from the relative activity of isozymes and the presence or absence of some of them; two characterized the proximal part and one the distal part in the three species. By comparing testis and epididymal tissues and fluids, it is suggested that the isozymes found in epididymal fluids originated from the testis, the epididymal epithelium or both. In addition to this epididymal secretory function, the lack in the fluid of the distal part of one isozyme identified in the testis, and two in the proximal part may also provide evidence for its reabsorptive function. Elektrophoretische Charakterisierung von Mäuse-Nebenhoden-Esterasen bei Inzuchtstämmen und in einer natürlichen Population Zusammenfassung: Mittels vertikaler Polyacrylamid-Gel-Elektrophorese und α- oder β-naphthylazetat-Färbung wurden die Esterase-Isozyme des Mäusenebenhodens bei zwei Inzuchtstämmen (C57BL, DBA/2) und bei einer natürlichen Population (Siwss OF1) unter-sucht. 18 (C57BL), 17 (DBA/2) oder 16 (Swiss) Nebenhoden-Isozyme konnten getrennt werden; 4 waren dem Hoden gemeinsam, 5 sowohl dem Hoden als auch dem Serum. Die Anwendung verschiedener Inhibitoren zeigte, daß Carboxylesterase-Aktivitäten eine un-spezifische Esteraseaktivität im größeren Anteil des gesamten Nebenhodens erklären. Die vergleichende Untersuchung offenbart geringe Variationen zwischen den Spezies, wenn le-diglich 2 Enzyme nicht auf die gleiche Weise ausgedruckt werden in den drei untersuchten Populationen. Zwischen den 9 Isozymen, welche nut im Nebenhoden erschienen, variier-ten die Profile zwischen den Geweben und Flüssigkeiten sowie zwischen dem proximalen Anteil, in welchem die Spermatozoenreifung erfolgt und dem distalen Teil, in welchem die Spermatozoen gespeichert werden. Die Variationen rührten von der relativen Aktivitat der Isozyme und der Anwesenheit oder Abwesenheit derselben; zwei charakterisierten den proximalen Teil und ein Isozym den distalen Teil bei den drei Spezies. Bei einem Vergleich von Hoden und Nebenhodengewebe und -flüssigkeit drängt sich die Auffassung auf, daß die Isozyme, die in der Nebenhodenflüssigkeit aufgefunden wur-den, aus dem Hoden stammen, aus dem Nebenhodenepithel oder aus beiden. Darüber hin-aus könnte zu der Funktion der Nebenhodensekretion das Fehlen von Flüssigkeit im distalen Teil eines Isozyms, welches im Hoden identifiziert wurde, und von zwei Isozymen im proximalen Teil als Beweis für eine reabsorptive Funktion angesehen werden.