Protein α‐Turns Recreated in Structurally Stable Small Molecules

Kleine Nachahmer: α-Windungen in Proteinen variieren in drei Sätzen von (ϕ,ψ)-Winkeln, die die Form des Peptidrückgrats und die Ganghöhe der Helix bestimmen. Für die cyclischen Tetrapeptide 1 und 2 wird gezeigt, dass sie die Strukturen zweier wichtiger Arten von α-Windungen wiedergeben, die in Schlüsselpositionen von 20 untersuchten Proteinen vorkommen. NMR- und CD-spektroskopische Daten sowie Moleküldynamiksimulationen charakterisieren diese ersten Beispiele nichthelicaler α-Windungen in kleinen Molekülen.