Localization of Cholinesterase Activity in Housefly Thoraces: Inhibition of Cholinesterase With Organophosphate Compounds1

Cholinesterase (ChE) activity was localized by a histochemical method in thoraces of non‐treated, and tepp‐ and dicrotophos‐(Bidrin®)‐ treated houseflies. The findings indicate a good correlation between intoxication symptoms (knock‐down) and inhibition of ChE activity in the cell body region rather than the neuropile or synaptic region of the compound ganglion. Results of histochemical studies agree well with quantitative pH‐stat assays which show wide differences in levels of inhibition of total ChE activity in tepp‐ and dicrotophos‐treated flies at knock‐down. In contrast to 2 ChE's in mammalian brain, histochemical evidence is presented to support the conclusion of previous workers that a single ChE in houseflies hydrolyzes both acetylcholine and butyrylcholine. Zusammenfassung LOKALISIERUNG DER CHOLINESTERASE‐AKTIVITÄT IM THORAX VON STUBENFLIEGEN: HEMMUNG DËR CHOLINESTERASE MIT ORGANOPHOSPHAT‐VERBINDUNGEN Die Cholinesterase (ChE)‐ Aktivität im Thorax von unbehandelten und mit Tepp‐(Tetraäthylpyrophosphat) und Dicrotophos‐ (α Isomer von Dimethylphosphateester mit (E)‐3‐hydroxy‐N, N‐ dimethylcrotoamide) (Bidrin) behandelten Stubenfliegen wurde mit einer his‐tochemischen Methode lokalisiert. Die Ergebnisse deuten eine gute Korrelation zwischen Vergiftungserscheinungen (knock‐down) und Hemmungen der ChE‐Aktivität in der Region der Zellkörper an, aber nicht im Nerven bündel oder in der synaptischen Region des zusammengesetzten Ganglions. Resultate dieser histochemischen Versuche stimmen ziemlich gut überein mit den quantitativen pH‐stat‐Proben. Diese Proben zeigten cinen weiten Unterschied in den Hemmungsgraden der totalen ChE‐Aktivität von Tepp‐und Dicrotophos‐behandelten Fliegen während der Vergiftung. In Bestätigung der Schlußfolgerung früherer Bearbeiter beweist die histochemische Untersuchung, daß im Gegensatz zu zwei Cholinesterasen im Säugetiergehirn in der Stubenfliege eine einzige Cholinesterase Acetylcholin und Butyrylcholin hydrolisiert.