Comparison of bifidobacterial growth-promoting activity of ultrafiltered casein hydrolyzate fractions

Growth rates and acid production of the most common dairy-related bifidobacteria (Bifidobacterium infantis, B breve and B longum) were determined in the presence of casein hydrolyzates produced by the action of three proteolytic enzymes (alcalase, chymotrypsin and trypsin). Casein hydrolyzates were fractionated with a two-step ultrafiltration process to study the effect of molecular mass of peptides on bifidobacterial growth. The retentate of the second ultrafiltration (nominal molecular eut-off of membranes was 1000 Da) was called mixture of polypeptides (MP) and the permeate fraction which was mainly composed of free amino acids and small peptides was called AA. These hydrolyzate fractions were characterized by a very different concentration of some amino acids (glu, tyr, phe). Among MP and AA casein fractions, trypsin MP fraction at a final concentration of 2% in synthetic medium (Garches medium) exhibited a higher growth-promoting activity on the three bifidobacterial species tested. However, addition of alcalase AA fraction at a final concentration of 1 or 2% repressed the growth and acid production of B breve and B longum. bifidobacteria 1 casein hydrolyzate fraction 1 amino acid content 1 stimulation Rsum -Comparaison de l'activit stimulante sur la croissance des bifidobactries de fractions ultrafiltres d'hydrolysats casiques. Les taux de croissance et l'activit acidifiante de souches de bifidobactries communment utilises en industrie laitire (Bifidobacterium infantis, B breve et B longum) ont t estims en prsence d'hydrolysats enzymatiques de casine obtenus en utilisant l'alcalase, la chymotrypsine et la trypsine. Les hydrolysats de casine ont t spars en 2 fractions distinctes grce un procd d'ultrafiltration en 2 tapes, afin d'tudier l'influence de la masse molculaire des peptides sur la croissance des bifidobactries. La fraction rtentat de la seconde tape d'ultrafiltration (seuil de coupure des membranes de 1 000 Da) correspondait au mlange polypeptidique (MP) et le filtrat fut identifi comme un mlange de peptides de faible masse molculaire et d'acides amins libres (AA). Ces fractions d'hydrolysat sont caractrises par Correspondence and reprints M Proulx et al une concentration trs diffrente de certains acides amins (glu, tyr, phe). Parmi les fractions MP et AA des diffrents hydrolysats casiques, l'hydrolysat trypsique MP ajout un milieu synthtique (milieu Garches) une concentration finale de 2% a un effet stimulant suprieur sur la croissance des 3 espces de bifidobactries testes. La croissance et la production d'acide de B breve et B longum ont t inhibes par l'ajout de la fraction AA de l'hydrolysat alcalasique une concentration finale de 1 ou 2%.