Faltung und Hyperpolarisierung: Um die Proteinfaltung NMR-spektroskopisch zu messen, wurde ein denaturiertes Polypeptid mithilfe von dynamischer Kernpolarisation hyperpolarisiert. Durch die resultierende Signalverstärkung ließ sich der neuerliche Faltungsprozess nach einem pH-Sprung in Echtzeit- mit 13C-NMR-Spektroskopie verfolgen. Die Spektren belegen globale und ortsspezifische Veränderungen im Protein.
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Chen et al. (2013) studied this question.
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