Studies on Glutamate Dehydrogenase from Rumen Bacteria of Buffalo (Bubalus bubalis) and Cow

Summary Glutamate dehydrogenase (GDH) from mixed rumen bacteria of buffalo (Bubalus bubalis) and cow was characterized. It was found that oxidative deamination activity (NAD+‐ and NADP+‐dependent GDH) was much less than reductive amination activity (NADH‐ and NADPH‐dependent GDH) in both species. The specific activities of NAD+‐ and NADH‐dependent GDH were higher than those of NADP+‐ and NADPH‐dependent GDH, respectively, in both buffalo and cow. NADH‐dependent GDH had the highest activity. Of the electrolytes tested MgCl2 activated NADH‐dependent GDH. At 10 mmol/l MgCl2, the activity was increased 20% compared to control conditions in both species. Other factors such as pyridoxine (20 mmol/l), glutamate (20 mmol/l), EDTA (10 mmol/l), ammonium molybdate (10 mmol/l), sodium citrate (4 mmol/l), sodium arsenate (10 mmol/l), sodium azide (1 mmol/l) and PCMB (1 mmol/l) inhibited the activity of NADH‐dependent GDH by 100, 30, 47, 100, 27, 34, 87 and 84%, respectively. Zusammenfassung Untersuchungen über die Glutamatdehydrogenase von Pansenbakterien des Büffels und der Kuh Es wurde die Glutamatdehydrogenase (GDH) von gemischten Pansenbakterien des Büffels und der Kuh charakterisiert. Dabei wurde gefunden, daß die Aktivität der oxidativen Desaminierung (NAD+‐ und NADH+‐abhängige GDH) bei beiden Spezies viel geringer war als diejenige der reduktiven Aminierung (NADH‐ und NADPH‐abhängige GDH). Die spezifischen Aktivitäten der NAD+‐ und NADH‐abhängigen GDH waren beim Büffel und der Kuh jeweils höher als diejenigen der NADPH‐abhängigen GDH. Von den untersuchten Elektrolyten aktivierte MgCl2 die NADH‐abhängige GDH. Bei einer MgCl2‐Konzentration von 10 mmol/l wurde die Aktivität bei beiden Spezies um 20% erhöht. Andere Faktoren, wie Pyridoxin (20 mmol/l), Glutamat (20 mmol/l), EDTA (10 mmol/l), Ammoniumolybdat (10 mmol/l), Na‐Zitrat (4 mmol/l), Na‐Arsenat (10 mmol/l), Na‐Azid (1 mmol/l) und PCMB (1 mmol/l) hemmten die Aktivität der NADH‐abhängigen GDH um 100, 30, 47, 100, 27, 34, 87 bzw. 84%.