Die strukturelle Diversität und geringe Stabilität (5–15 kcal mol−1) von Proteinen regte die Entwicklung von synthetischen Wirkstoffen an, die eine selektive Denaturierung bei niedrigen Konzentrationen begünstigen (siehe Schema). Es wird gezeigt, dass ein in stöchiometrischen Mengen eingesetzter künstlicher Rezeptor, der fest an der Oberfläche von nativem Cytochrom c gebunden ist, die Schmelztemperatur des Proteins um 20°C herabsetzt; der Rezeptor bindet bevorzugt die native Form vor cyt. C551 und oberflächenmodifiziertem cyt. c.
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Jain et al. (2002) studied this question.
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