Toxicité de l'oxygène et superoxyde dismutase

L'oxygène a entraîné une augmentation de la quantité de superoxyde dismutase dans Escherichia coli B mais pas dans Bacillus subtilis. Les cellules d'E. coli B, induites par une croissance sous 100 % O(2), étaient beaucoup plus résistantes aux effets létaux de 20 atm d'O(2) que les cellules contenant le faible niveau non induit de cette enzyme. En revanche, B. subtilis, qui ne pouvait pas réagir à O(2) en augmentant sa teneur en superoxyde dismutase, est resté également sensible à l'O(2) hyperbare, que ce soit cultivé sous 100 % O(2) ou de manière aérobie. La catalase dans ces organismes a montré une réponse réciproque à l'oxygène. Ainsi, la catalase d'E. coli B n'a pas été induite par O(2), tandis que celle de B. subtilis l'a été. Ces résultats sont compatibles avec l'idée que la superoxyde dismutase est un composant important des défenses de ces organismes contre la toxicité de l'oxygène, tandis que leurs catalases ont une importance secondaire à cet égard. La capacité de la streptonigrine à générer O(2) (-), par un cycle de réduction suivi d'une réoxydation spontanée, a été vérifiée in vitro. Il est également observé qu'E. coli B contenant le haut niveau induit de superoxyde dismutase étaient plus résistants à la létalité de cet antibiotique, en présence d'oxygène, que les E. coli B contenant le faible niveau non induit de cette enzyme. Cette différence entre les cellules induites et non induites a disparu avec l'élimination de l'O(2). Ces résultats soutiennent la proposition selon laquelle la létalité accrue de la streptonigrine dans des conditions aérobies pourrait être liée à sa génération in vivo d'O(2) (-) par un cycle de réduction et de réoxydation spontanée. En somme, ces observations soutiennent l'hypothèse selon laquelle O(2) (-) est un agent important de la toxicité de l'oxygène et que la superoxyde dismutase fonctionne pour atténuer la menace posée par ce radical réactif.