Enzymatische Vergleiche zwischen Leichtketten-Isotypen des menschlichen kardialen Myosin-Subfragments-1.

Das menschliche kardiakventrikuläre Myosin-Subfragment-1 (S-1) wurde durch chymotryptische Verdauung von aus adulten und fetalen Herzen gereinigtem Myosin hergestellt. Die enzymatischen Eigenschaften von adultem S-1 wurden mit denen von zwei Leichtketten-Isotypen des fetalen S-1 verglichen, die durch Ionenaustauschchromatographie getrennt wurden. Ein fetaler Isotyp enthielt eine Leichtkette (LC), die von der adulten ventrikulären LC1 nicht zu unterscheiden war, und der andere fetale Isotyp enthielt die LC1-Variante, die ein Bestandteil des intakten fetalen Myosins ist. Die fetalen Isotypen hatten identische aktin-aktivierte Mg2+-ATPase-Raten bei allen Aktinkonzentrationen sowie die gleichen K+-EDTA-, Ca2+- und Mg2+-ATPase-Raten. Darüber hinaus hatten beide fetalen Isotypen die gleichen aktin-aktivierten Mg2+-ATPase-Raten wie S-1, das aus adulten Herzen gereinigt wurde. Die K+-EDTA- und Ca2+-ATPase-Raten von adultem S-1 unterschieden sich nur geringfügig von denen des fetalen S-1. Diese Beobachtungen stimmen mit anderen verfügbaren Daten überein, die darauf hindeuten, dass menschliches fetales und adultes ventrikuläres Myosin sich nur im Leichtketteninhalt unterscheidet, nicht in der schweren Kettenzusammensetzung, und deuten darauf hin, dass isozymische LC1-Variationen die stationäre ATPase-Rate des menschlichen kardiak S-1 nicht verändern.