Selektive Synthese von mRNA und Proteinen durch humane periphere Blutneutrophile.

Humane periphere Blut- polymorphkernige Neutrophile (PMN) galten als wenig bis gar nicht fähig zur Proteinbiosynthese. Wir bewerteten die Fähigkeit von PMN, sowohl mRNA als auch Proteine zu synthetisieren. Durch in vitro 35Smethionin-Pulse-Chase-Markierung von gereinigten PMN, gefolgt von Immunpräzipitation der Zelllysate mit immobilisierten mAb und Analyse durch Gelelektrophorese, wurde gezeigt, dass PMN CR1, FcR, CR3 Alpha-Kette, MHC Klasse I und Aktin synthetisieren. Im Gegensatz dazu wurde die Einbau von 35Smethionin in die CR3 Beta-Kette oder das sekundäre Granulaprotein Lactoferrin nicht nachgewiesen. Die Reinigung von mRNA aus PMN und die Analyse durch Northern Blots zeigten die Anwesenheit von CR1, Aktin und MHC Klasse I Transkripten in PMN. Dennoch war trotz der scheinbaren Abwesenheit der Biosynthese von CR3 Beta-Kette eine spezifische Beta-Ketten-Nachricht in PMN-RNA nachweisbar. Die Hemmung der mRNA-Synthese in PMN mit Actinomycin D führte zu einer reduzierten Synthese von naszenten CR1, FcR, MHC Klasse I und Aktin im Vergleich zu Kontrollzellen. Somit transkribieren und translieren PMN weiterhin die Gene für bestimmte Membran- und Zytoskelettproteine. Im Gegensatz dazu deutete das Fehlen einer nachweisbaren Synthese von Lactoferrin oder CR3 Beta-Kette darauf hin, dass die Biosynthese in zirkulierenden PMN selektiv ist.