枯草芽孢杆菌WL-12的几丁质酶系统及几丁质酶A1在几丁质降解中的重要性

从酵母细胞壁裂解细菌中分离的枯草芽孢杆菌WL-12向培养基分泌多种多糖降解酶。当用几丁质诱导该细菌的几丁质酶时，在培养上清液中检测到六种不同的几丁质酶分子。这些几丁质酶（A1、A2、B1、B2、C和D）显示出以下不同的分子量和等电点：分子量Mr 74,000，等电点pI 4.7（A1）；分子量Mr 69,000，等电点pI 4.5（A2）；分子量Mr 38,000，等电点pI 6.6（B1）；分子量Mr 38,000，等电点pI 5.9（B2）；分子量Mr 39,000，等电点pI 8.5（C）；分子量Mr 52,000，等电点pI 5.2（D）。在这些几丁质酶中，A1和A2具有最高的胶体几丁质水解活性。几丁质酶A1对不溶性底物几丁质表现出强亲和力。纯化的几丁质酶A1主要释放二氨基葡萄糖（GlcNAc）2和少量N-乙酰氨基葡萄糖（GlcNAc）从胶体几丁质。几丁质酶A1和A2的N端氨基酸序列分析表明，几丁质酶A2是由几丁质酶A1生成的，可能是通过蛋白水解去除了几丁质酶A1的C端部分。由于几丁质酶A2没有与几丁质结合的能力，因此推测几丁质酶A1的C端区域对几丁质酶A1与底物几丁质的强亲和力至关重要。几丁质酶的强亲和力似乎对不溶性底物几丁质的完全降解是必要的。根据这些结果，得出的结论是，几丁质酶A1是该细菌几丁质酶系统中的关键酶.